«Результаты не только способствуют пониманию этой глобально признанной группы биокатализатора, но также и дают прикладному исследованию важные подсказки для развития химических катализаторов, смоделированных на очень активной биомолекуле», говорит доктор Мартин Винклер от находящейся в Бохуме Фотобиотехнологии рабочей группы.Большинство сильных биокатализаторовИсследование проводилось на специальном типе hydrogenases, так называемого [FeFe]-hydrogenases.
Они состоят из лесов белка и активного центра, названного H-группой. Последний состоит из шести железа и шести атомов серы, а также шести необычных стандартных блоков. Это – местоположение, где фактический синтез молекулярного водорода от протонов и электронов происходит». [FeFe]-hydrogenases среди самых сильных биокатализаторов когда-либо», объясняют профессор доктор Томас Хэпп, глава Фотобиотехнологии рабочей группы. Связь между H-группой и окружающей средой белка играет важную роль.
Это помогает в целенаправленной доставке стартовых материалов для синтеза и в эффективном удалении продукта. «Кроме того, раковина белка гарантирует оптимальное пространственное выравнивание H-группы и защищает его от повреждения влияний», добавляет Оливер Лэмпрет, который пишет его докторский тезис по этой теме.Манипуляция водородных связейГруппа из Бохума и его находящиеся в Muhlheim коллеги, доктор Агнешка Адамска-Венкатеш, доктор Олаф Рудиджер и профессор доктор Вольфганг Любиц продемонстрировали, что водородные связи между H-группой и окружающей средой белка значительно влияют на электрохимические свойства активного центра фермента. Они удалили отдельные водородные связи или добавили дополнительные и изучили эффекты.
Манипуляция изменила обоих, свойства переноса электронов фермента и каталитического направления, в котором это работает, потому что hydrogenases может произвести водород и также катализировать обратную реакцию, то есть, раскол молекулярного водорода к протонам и электронам.Влияние водородных связей было продемонстрировано учеными, использующими три различных типов подходов: спектроскопия, электрохимия и кинетика фермента.