Их результаты были изданы в начале апреля в Журнале американского Химического Общества как статья покрытия.«На Земле есть чрезвычайно серьезная окружающая среда, [включая] полярный регион», сказал Кенджи Мочизуки, доцент в Институте Разработки Волокна в Университете Shinshu в Японии и первом авторе на бумаге. «Большинство организмов не может выжить там, но некоторые приспособились к этим условиям при помощи умной стратегии запрещения ледяного роста гликопротеинами антифриза».Полярные рыбы, например, существуют в воде, которая является приблизительно двумя градусами ниже точки замерзания. Они производят AFGPs – с приложенным сахаром – который останавливает естественную склонность меньших ледяных кристаллов связать в большие ледяные кристаллы.
Проблема с отображением, которое эти AFGPS и их приложенный сахар – то, что у них нет определенной трехмерной формы, в отличие от других белков антифриза (AFPs). Без жесткости трудно к изображению белок объяснить свою структуру и функцию.
До исследования Mochizuki и его команды, ученые не поняли, как гликопротеин антифриза взаимодействовал со льдом или как это отличалось от регулярных белков антифриза.«Белки антифриза – твердые молекулы и имеют четко определенные трехмерные структуры», сказал Мочизуки. «С другой стороны, гликопротеины антифриза – мягкие и гибкие молекулы, таким образом, они не могут быть кристаллизованы».
Гибкие молекулы имеют тенденцию не связывать хорошо со льдом, но ученые уже знали, что гликопротеины антифриза на самом деле запретили ледяную перекристаллизацию лучше, чем типичные белки антифриза, хотя они не знали почему, по данным Mochizuki.В сотрудничестве с отделом химии в Университете Юты Мочизуки привык молекулярные моделирования для образцовых гликопротеинов антифриза и исследовал, как они взаимодействовали со льдом.
«Мы думали, что гибкая особенность гликопротеинов антифриза могла бы привести к уникальному обязательному способу», сказал Мочизуки. «Мы нашли, что гликопротеины антифриза показывают различное закрепление conformations… и идут на ледяных поверхностях, пока они не сталкиваются с шагом льда».Mochizuki исследовал AFGP8, самый короткий белок в семье AFGP. Mochizuki нашел, что AFGP8 отдельный гидрофильным и гидрофобным группам, последний которых адсорбирует на ледяную поверхность – значение его остается как тонкая пленка по льду.
Адсорбция AFGP8 на плоскую поверхность льда, слабого, тем не менее, так AFGP8, преодолевает ледяную поверхность, пока это выборочно не связывает с пунктами роста льда. Mochizuki назвал это движение «ходьбой».«Их движение блуждания на ледяной поверхности и нахождения шага существенно отличается от обязательного поведения белков антифриза», сказал Мочизуки.У открытия есть потенциальные будущие заявления на лучшую еду сохранения и биологическую ткань под экстремальными температурами.
Mochizuki продолжит изучать AFPs и AFGPs, чтобы объяснить их механизмы более точно и надо надеяться проектировать искусственные белки или полимеры, которые показывают более сильные действия антифриза.