Рибосома начинает распутывать

рентгеновских лучей

Ученые долго думали, что распутывание структуры рибосомы, фабрики протеина клетки, будет настолько же трудно как подниматься на Гору Эверест. Конгломерат приблизительно 54 различных протеинов и трех РНК, рибосома испытывает недостаток в симметрии и повторениях, помогших решить структуры больших объектов, такие как вирусы.

Но теперь, они, по крайней мере, настроили базовый лагерь. В проблеме этой недели Природы ученые сообщают решавший грубые основы двух подотделений рибосомы.

Из-за с низким разрешением, приблизительно 5 ангстремов, их изображения все еще слишком нечетки для атомной детали, но они действительно показывают полное расположение протеинов относительно РНК – достаточно для создания ее этапом, говорят коллеги.Бригада во главе с биохимиком Венки Рамакришнэном, только что двинувшимся в Лабораторию Совета по медицинским исследованиям Молекулярной биологии в Кембридже, Великобритания, занялась меньшими из этих двух подъединиц, названных 30-МИ, от бактерии Thermus термофильной. Потребовалось 2 года лужения для получения материала, в котором они нуждались – хорошие кристаллы с тяжелыми атомами, вставленными как ориентиры для выведения форм от образцов рентгеновских лучей, дифрагированных атомами в кристаллах. В конце деталь была достаточна для раскрытия определенных главных особенностей, такой как, где РНК образовала петли назад на себе для формирования двойной спирали и где аминокислоты протеинов сформировали отличительные спирали, названные helices.

Между тем, crystallographer Томас Штеиц и биофизический химик Питер Мур из Йельского университета и их коллеги, сосредоточенные на структуре большей, подъединицы 50-Х, полученной из солелюбивого микроорганизма, Haloarcula marismortui. Исследователи кристаллизовали эту подъединицу приблизительно 20 лет назад, но были неспособны генерировать подробные данные о дифракции рентгеновских лучей.

Мур и Штеиц нашли, что одно препятствие, возможно, состояло в том, что гигантская молекула имеет тенденцию делать являемые точной копией кристаллы. Они смогли преодолеть это путем отклонения значительного большинства кристаллов, которые они сделали.

В течение многих лет эксперты по рибосоме должны были суметь обойтись косвенными подходами к изучению структуры рибосомы, такими как видоизменение различных компонентов, чтобы видеть, как изменения влияют на синтез белка. С новыми структурами говорит Джоаким Франк, физик в Министерстве здравоохранения штата Нью-Йорк Центр Уодсуорта в Олбани, «мы можем теперь начать соединять все остатки».


TCNMS.RU