ЛЮБОВНЫЕ белки очень популярны у молекулярных биологов; с их помощью возможно включить и выключить биологические процессы почти в щелчке выключателя. Когда вместе с другими белками, возможно управлять этими белками со светом и изучить метаболические процессы в измененных клетках. Довольно эмоционально звучащее название этого биологического выключателя возникает; это – просто акроним для света, кислорода и напряжения – его полное имя, являющееся «связывающим желтую краску светом, кислородом, фоторецептор напряжения».По своей природе светочувствительные молекулы белка стимулируют биологические процессы, например, рост заводов к свету и производству пигментов фотосинтеза у бактерий, когда свет падает на них.
Их широкое распределение по своей природе и их технологическая полноценность происходят частично от того, что они функционируют модульным способом: переключающаяся функция может быть объединена со многими другими процессами.Первые эксперименты на ЛЮБОВНЫХ белках, используя нейтрон, рассеивающийся в Хайнце Майере-Лейбнице Зентруме в Гархинге, теперь показали важность внутренних движений этих биомолекул для их функциональности. Ученые проанализировали один такой рецептор от почвы бактерия Pseudomonas putida с временной резолюцией по нано – и временные рамки пикосекунды. «Мы нашли более интенсивные движения в невыставленных белках, чем в выставленных свету», объяснил доктор Андреас Штадлер из Института Сложных Систем и Центра Юлиха Нейтронной Науки в Юлихе Forschungszentrum. «Выставленная версия более жестка, особенно в определенных определенных областях».Чтобы узнать, какие области белка находятся в движении, исследователи сравнили свои нейтронные исследования со структурной информацией, уже полученной из экспериментов рентгена с кристаллизованными ЛЮБОВНЫМИ белками, и затем моделировали возможные движения на компьютере.
Это было необходимо, потому что нейтроны не в состоянии зарегистрировать движения отдельных частей молекул белка, но только усредненные движения всех белков в образце. Поэтому дальнейшие эксперименты всегда необходимы, чтобы гарантировать правильную интерпретацию результатов. «Если используется соответственно, как в этом случае, нейтроны могут продемонстрировать свои полные возможности и обеспечить уникальное понимание функций биологических процессов», пришел в энтузиазм Стэдлер.
В случае ЛЮБОВНЫХ проанализированных белков уже подразумевалось, что две молекулы белка вместе сформируют функциональную единицу. Их форма, в активном выставленном государстве, немного походит на голову кролика с резкими ушами. В их неактивном, невыставленном государстве «уши кролика» висят вниз.
Движения, которые исследователи теперь обнаружили в невыставленных белках, совпадают точно с идеей, что это государство более гибко и мобильно, тогда как вертикальные «уши» действительно более жестки и более тверды.Из более ранних экспериментов было также уже ясно, что легко-активный центр был расположен в области «щеки» «головы кролика белка». На воздействии света химическая связь заканчивается между легко-активным центром и особой позицией по основе белка.
Ученые теперь предполагают, что создание этого выводы, присоединенные термокомпрессией к структурным изменениям, которые распространяются через белок до «ушей», вызывая их напряжение и одновременное скручивание. «Уши», по-видимому, составляют фактический выключатель, который может активировать или дезактивировать связанные белки.Нейтроны предлагают многочисленные преимущества перед другими методами в анализе белков и могут предоставить значительную дополнительную информацию. Белки не должны быть окрашены, кристаллизованы или изменены в любом случае, чтобы выполнить эксперименты на них. Кроме того, процесс очень нежен на образцах, которые могут тогда наблюдаться для более длинных периодов времени.
Наконец, что не менее важно, легкие атомы в молекулах, таких как водород, например, могут быть обнаружены более легко, даже в окружающей среде белков – водные растворы.